"Белок - основной структурный компонент всех клеток в организме"

"Все клетки состоят из белка"


Вкратце можно сказать так - Белок является основным структурным компонентом всех клеток в организме. Белки также функционирут в качестве ферментов, в мембранах, как транспортные носители, и как гормоны, а их составляющие аминокислоты служат в качестве ресуров для нуклеиновых кислот, гормонов, витаминов, и других важных молекул. Рекомендуемое потребление (RDA) для мужчин и женщин составляет 0,80 г хорошего качества белка на килограмм массы тела в сутки и основан на тщательном исследовании и анализе баланса доступного азота. Для аминокислот был использован метод меченых изотопов и линейный регрессионный анализ для определения потребности.
Установленные средние потребности в аминокислотах были использованы для разработки результативных аминокислотных моделей для различных возрастных групп, основанных на рекомендуемом потреблении пищевого белка.
Несмотря на то, что верхний диапазон потребности для всего белка в рационе питания в виде процента от общего потребления энергии был установлен в не более 35 процентов, чтобы уменьшить риск развития хронических заболеваний, не нашлось достаточных данных, для обеспечения отношения доза-реакция по созданию допустимого верхнего уровня всасывания (UL) для общего белка или для любой из аминокислот. Однако отсутствие в UL означает, что осторожность является оправданной, благодаря какой-либо одной аминокислоте на уровне значительно выше, чем обычно содержатся в пище.
Более подробно:
Белок является основным функциональным и структурным компонентом всех клеток организма; например, все ферменты, мембранные переносчики, транспортные молекулы крови, внутриклеточные матрицы, волосы, ногти, сывороточный альбумин, кератин, и коллаген являются белками, как и многие гормоны и большая часть мембран. Кроме того, составные аминокислоты действуют в качестве белка выступая предшественниками многих коферментов, гормонов, нуклеиновых кислот и других молекул, необходимых для жизни. Таким образом достаточный запас пищевого белка является необходимым для поддержания целостности клеток и функций организма, и имет огромное значение для здоровья и воспроизведения.
Белки в рационе, так же как и в теле являются более сложными и изменчивыми, чем другие источники энергии, в виде углеводов и жиров. Определяющей характеристикой белка, его условием, является наличие амино группы азота. Среднее содержание азота в диетическом белке составляет около 16 весовых процентов, поэтому азотистый обмен часто считается синонимом белкового обмена. Углерод, кислород и водород, это элементы также находящиеся в изобилии в белках, и присутствует небольшая доля серы. Белки являются макромолекулами, состоящими из длинных цепей аминокислотных субъединиц. Структура общих L-аминокислот, обнаруженных в типичном пищевом белке показана в таблице ниже.
Таблица структуры аминокислот
Наименование - Аббревиатура
Структурная форма
Алифатические боковые цепи
Глицин (Glycine) - Gly
Аланин (Alanine) - Ala
Валин (Valine) - Val
Лейцин (Leucine) - Leu
Изолейцин (Isoleucine) - Ile
Ароматические боковые цепи
Фенилаланин (Phenylalanine) - Phe
Тирозин (Tyrosine) - Tyr
Триптофан (Tryptophan) - Trp
Гидроксильные группы в боковых цепях
Серин (Serine) - Ser
Треонин (Threonine) - Thr
Серосодержащие боковые цепи
Цистеин (Cysteine) - Cys
Метионин (Methionine) - Met
Иминокислоты
Пролин (Proline) - Pro
Кислотные боковые цепи а также их амиды
Глютаминовая кислота (Glutam) - Glu
Глютамин (Glutamine) - Gln
Аспарагиновая кислота (Aspartic acid) - Asp
Аспаргин (Asparagione) - Asn
Основные боковые цепи
Лизин (Lysine) - Lys
Аргинин (Arginine) - Arg
Гистидин (Histidine) - His

В молекуле белка, аминокислоты, соединенные вместе пептидными связями, которые возникают в результате удаление воды между карбоксильной группой одной аминокислоты и соседней α-амино (имино или в случае пролина) группы. В биологических системах, образованные цепи могут быть сколь угодно длинными, от нескольких амино единиц кислоты (ди-, три или олигопептидные) до тысяч единиц многопептидных (полипептидных), с соответствующей молекулярной массой от нескольких сотен до сотен тысяч Дальтон. Последовательность аминокислот в цепочке известна как первичная структура. Важнейшей особенностью белков является сложность их физических структур. Не существует полипептидных цепей только как длинные прямые цепи, так как они не свертываются в случайные формы, а складываются в определенну трехмерную структуру. В цепи аминокислот, как правило, спираль (вторичная структура) из-за водородных связей между остатками боковых цепей, и участки спиралей могут свернуться друг с другом из-за гидрофобного взаимодействия между неполярными боковыми цепями, а в некоторых белках, в дисульфидных связях, так, что общая молекула может быть шаровой или палочковидной (третичная структура). Их точная форма зависит от их функции и для некоторых белков возможно их взаимодействие с другими молекулами (четвертичная структура).
Многие белки состоят из нескольких отдельных пептидных цепей, соединенных вместе с помощью ионных или ковалентных связей, примером чего является гемоглобин, где каждый активный блок состоит из двух пар разнородных субъединиц (α и β цепи). Наиболее важным аспектом белка с питательной точки зрения является его аминокислотный состав, но структура белка может также влиять его усвояемость. Некоторые белки, такие как кератин, весьма нерастворимый в воде и, следовательно, устойчивы к перевариванию, в то время как высоко гликозилированный белки, такие как кишечной муцин, устойчивы к воздействию протеолитические ферментов кишечника.
Аминокислоты
Аминокислоты, из которых состоит белок млекопитающих являются α-аминокислотами, за исключением пролина, который представляет собой α-имино кислоту. Это означает, что они имеют карбоксильную группу, аминогруппу азота, и боковую цепь присоединую к центральному α-углероду. Функциональные различия между аминокислотами лежат в структуре их боковых цепей. Помимо различий в размерах, эти боковые группы имеют разные заряды при физиологическом значении рН (например, неполярный, неизменный, и полярный, заряженые отрицательно, заряженные положительно); некоторые группы являются гидрофобными (например, с разветвленной цепью и ароматические аминокислоты) и некоторые гидрофильные (большинство других). Эти боковые цепи имеют важное значение для того, чтобы таким образом высшие порядки структуры белка могли стабилизироваться и близкие части многие другие аспекты функции белка. Интересные места между положительными и отрицательными зарядами притягивают различные части молекулы вместе. Гидрофобные группы имеют тенденцию группироваться вместе в центре глобулярных белков, в то время как гидрофильные группы остаются в контакте с водой на периферии. Им присуща легкость, с которой сульфгидрильная группаы в цистеине образует дисульфидную связь с сульфгидрильной группой другого цистеина в полипептидной цепи. Гидроксильные и амидные группы аминокислот обеспечивают участки для крепления сложных боковых цепей олигосахаридов, которые являются неизменной чертой многих белков млекопитающих, таких как лактаза, сукраза и муцины. Гистидин и аминокислоты с карбоксильными боковыми цепями (глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота) являются критическими в особенности ионно-связывающих белков, таких как кальций-связывающие белки (например, тропонина C), имеющий решающее значение для мышечного сокращения, и железо-связывающие белки (например, гемоглобин), ответственные за транспорта кислорода.

Онлайн калькуляторы продуктов питания, сколько белка в продуктах питания